A másodlagos szerkezet típusai és jellemzői

Szerző: John Pratt
A Teremtés Dátuma: 12 Január 2021
Frissítés Dátuma: 6 Július 2024
Anonim
A másodlagos szerkezet típusai és jellemzői - Cikkek
A másodlagos szerkezet típusai és jellemzői - Cikkek

Tartalom

A fehérjéket polimer vagy aminosav láncok alkotják. Az aminosav-szekvencia (bármilyen módosítással együtt) meghatározza, hogy melyik fehérjeszerkezetet alkalmazza. A fehérjék négy szerkezeti szinttel rendelkeznek: elsődleges, másodlagos, harmadlagos és kvaterner. Az elsődleges struktúra csak az aminosav-szekvencia, míg a szekunder szerkezet az aminosav-lánc szegmensei által elfogadott 3-D-szerkezetre utal.


A fehérjéket polimer vagy aminosav láncok alkotják (Jupiterimages / Photos.com / Getty Images)

Alpha hélix

Az alfa-spirál nagyon gyakori típusú másodlagos szerkezet, amelyben az aminosavak láncát egy finom tekercs alkotja. Az egyes aminosavakban lévő petidkötés nitrogénatomja hozzá kapcsolódik egy hidrogénkötéshez, így az egyes kötések karbonilcsoportjának oxigénatomjával hidrogénkötésnek nevezett kölcsönhatás típusát képezheti. A hidrogénkötések együtt tartják a propellert, és segítenek megőrizni alakját.

Oldalsó láncok

Az alfa-spirál mindegyik aminosav oldallánca kifelé fordul, ami minden 3,6 aminosavból teljes hurkot képez. A propeller az óramutató járásával megegyező irányba van csavarva, így néha „helyesnek” nevezik. Egy fehérje több alfa-hélixet is tartalmazhat, és néhány olyan fehérje, mint a keratin (a hajban és a körmökben található fehérje), ilyen hosszúságú szerkezetű.


Béta lapok

A béta lapot a hidrogénkötések is együtt tartják, de ebben az esetben a polipeptid két régiója egymás mellett helyezkedik el, és a hidrogénkötések együttesen egyfajta lapított papírlapon tartják őket. A párosított vezetékek ellentétes irányban foroghatnak, ebben az esetben ezek párhuzamosak, vagy párhuzamosak lehetnek, és mindkét szál azonos irányban van. A párhuzamos elrendezés gyakoribb. Az aminosav oldalláncok alternatív módon felfelé és lefelé mutatnak, merőlegesek a lap síkjára.

megfontolások

A polipeptidek tartalmazhatnak több béta-lapot és az alfa-spirálrészeket a teljes 3-D szerkezetük vagy a tercier szerkezet részeként. Egyetlen polipeptid lehet önmagában fehérje, vagy több kötődhet egy fehérje kialakításához. Ha több polipeptid van jelen, térbeli elrendezésüket kvaterner szerkezetnek nevezzük. A másodlagos szerkezet kifejezetten az alfa-spirál és a béta lap jellemzőire utal. Tercier és kvaterner szerkezetekként a másodlagos szerkezet magas hőmérsékletek és / vagy jelentős pH-változások alkalmazásával rendezetlen vagy denaturálódhat.