Tartalom
- függvény
- struktúra
- A kataláz jelentősége
- A kataláz hatékonyságát befolyásoló tényezők
- A kataláz egyéb felhasználása
A kataláz enzim az állatok, növények és aerob baktériumok sejtjeiben található. Az enzim egy nagy molekula, amelyet sejtekben szintetizálnak és katalizátorként hatnak a reakcióban. Az enzimek minden típusa egy meghatározott funkciót hajt végre, és a kataláz funkciója egy potenciálisan káros melléktermék átalakítása a sejt számára hasznos elemekké.
függvény
A kataláz, mint a legtöbb enzim, egy fehérje. A peroxiszómákban megtalálhatóak, amelyek membránsejtek. A kataláz fontos biológiai funkcióval rendelkezik: katalizálja a hidrogén-peroxid, az élőlényekre mérgező anyag, víz és molekuláris oxigén lebontását, ami ártalmatlan és hasznos.
struktúra
A kataláz súlyzó szerkezete négy polipeptidláncot tartalmaz, amelyek mindegyike több mint 500 aminosavat tartalmaz. A kataláznak négy hemcsoportja is van, amelyek protoporfirin gyűrűkből állnak, amelyek egyetlen vasat tartalmaznak. Ezek a gyűrűk a négy láncban vannak elhelyezve.
A kataláz jelentősége
A hidrogén-peroxid számos organizmus biológiai funkciójának mellékterméke. Minden aerob szervezet oxigént használ légzésben. A vízben lévő oxigéncsökkenés gyakran hiányos, és egy fémionból egy extra elektron is átvihető, ami peroxid képződést okoz. A hidrogén-peroxid nagy része azonban a mitokondriumokban az ATP előállítása során keletkezik. Habár a hidrogén-peroxid toxikus az élő sejtekre, a víz és oxigén visszahatására adott reakció gyorsan és hatékonyan történik. A kataláz az egyik leghatékonyabb enzim, a forgalom mintegy 200 000 esemény / másodperc / alegység. Kataláz nélkül a reakció sebességének növelése érdekében hidrogén-peroxid maradna, ami károsítja a sejteket.
A kataláz hatékonyságát befolyásoló tényezők
A katalázt és annak aktivitási sebességét számos tényező befolyásolja, beleértve a hőmérsékletet, a pH-t, a só koncentrációját, a szubsztrát mennyiségét és az inhibitorok vagy aktivátorok jelenlétét. A hőmérséklet minden biokémiai reakcióban fontos tényező, mivel a magas hőmérséklet az enzimek denaturálódását okozhatja. Ha az enzimet denaturáljuk, megváltoztatja a konformációját, ami a szubsztrátot kevésbé hatékonyan kötődik, ezáltal csökkenti a reakciósebességet. Másrészt, amíg a maximális hőmérséklet (ami minden kataláztípushoz eltérő) meg nem érkezik, a reakció sebessége a hőmérséklet mellett növekszik. A pH-t, a savasság mértékét vagy a hidrogénionok koncentrációját egy oldatban 0-tól 14-ig terjedő skálán mérjük. Mivel az oldat savasabb lesz (7-nél kisebb), az enzim hidrogéniont nyerhet az oldatból és mivel az oldat bázikusabbá válik (7 felett), elveszíthet egy hidrogéniont. Ezen szélsőségek bármelyike csökkentheti a reakció sebességét, mivel a kataláz kémiai kötések megváltoznak. Kétféle inhibitor van: nem-kompetitív inhibitorok, amelyek egy olyan helyhez kötődnek, amely nem az aktív hely, és versenyképes inhibitorok, amelyek a kataláz aktív helyéhez kötődnek. A réz-szulfát egy ismert, nem kompetitív kataláz inhibitor, és a cianid versenyképes inhibitorként ismert. Általában a hidrogén-peroxid mennyiségének növekedésével a reakció sebessége is növekedni fog. Az enzimatikus reakciók azonban követik a Michaelis-Menten egyenletet, amely szerint minden reakció telítettségi pontot ér el, ami azt jelenti, hogy a maximális reakciósebesség mellett több szubsztrát hozzáadása nem lesz hatással.
A kataláz egyéb felhasználása
Mivel a kataláz gyakorlatilag minden élő szervezetben van jelen, az egyik leginkább vizsgált enzim. Ezzel a tudósok más funkciókat találtak erre a hatékony enzimre. A katalázt a műanyag belsejének kezelésére használják az élelmiszer csomagolására. Megakadályozza az oxidációt, és ezáltal segít az élelmiszer megőrzésében. A katalázt is használják a hideg sterilizálási folyamat során, amely eljárás tej és sajt megőrzésére hidrogén-peroxiddal történő kezeléssel. Ezt az enzimet a hidrogén-peroxid maradék nyomainak eltávolítására használják.